Resumo:
O colágeno é a principal proteína estrutural dos tecidos conjuntivos, como
pele, tendões, cartilagens e ossos, constituindo de 25 a 30% de todas as proteínas
do corpo. (SQUIRE; PARRY, 2017). No tecido cutâneo, participa da constituição da
matriz extracelular, representando até 75% do peso total deste tecido e
apresentando a função de sustentação. Juntamente com o ácido hialurônico e as
demais fibras encontradas na matriz extracelular como a reticulina e a elastina, o
colágeno forma uma rede de sustentação para os fibroblastos, queratinócitos,
melanócitos e células especializadas do sistema imunológico cutâneo. (BENSON;
WATKINSON, 2012; DINI; LANERI, 2019; RICARD-BLUM, 2011).
A rede de fibras de colágeno dérmico, com a idade, à partir da adolescência e
início da idade adulta, torna-se cada vez mais fragmentada com fibras mais curtas e
menos organizadas acumulando vários fragmentos de colágeno degradado.
(VARANI et al., 2006). Além disso, com o envelhecimento há um aumento das
metaloproteinases (MMP) que são enzimas que degradam as fibras de colágeno,
diminuindo a síntese de novos componentes da matriz extracelular, incluindo o
colágeno produzido por fibroblastos dérmicos. (JIN et al., 2001; QUAN et al., 2013).
Os efeitos do envelhecimento intrínseco e extrínseco se sobrepõem levando a
alterações estruturais e funcionais na derme com redução de volume, perda de
elasticidade, redução da espessura epidérmica, aumento das rugas (CALLEJAAGIUS; BRINCAT; BORG, 2013) e redução da capacidade de reter a umidade pela
pele devido à redução do ácido hialurônico na matriz extracelular que tem a
capacidade de reter água nessas estruturas. (CALLEJA-AGIUS; MUSCAT-BARON;
BRINCAT, 2007; VERDIER-SÉVRAIN; BONTÉ, 2007).